Xanthoprotein-Reaktion
zum Nachweis von
aromatischen Eiweißen
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(nur auf CD-ROM)
Arbeitsvorschrift
1cm³ der Substanz
wird im Reagenzglas mit 2ml frisch zubereiteter, verdünnter Salpetersäure
(24%ig) versetzt und erhitzt. Zum sicheren Nachweis verwendet man konzentrierte
Salpetersäure (diese darf allerdings nicht bei Schülerübungen
eingesetzt werden). Beim Vorhandensein von aromatischen Eiweißen
verfärbt sich die Lösung gelblich.
Theorie
Aromatische Eiweißmoleküle
wie L-Phenylalanin oder L-Tyrosin besitzen einen Benzolring.
Die Eiweiße kommen vor allem in der Milch und im Käse vor. Bei
der Zugabe von Salpetersäure findet eine Nitrierung am Benzolring
statt, wobei eine gelbe Nitroverbindung entsteht. Dabei wird ein Wasserstoffatom
durch die NO2-Gruppe (aus der Salpetersäure) substituiert.
Aus diesem Grund verfärbt sich die Haut beim Kontakt mit konzentrierter
Salpetersäure gelblich, da die Haut-Epidermiszellen aromatische Eiweiße
enthalten.
