Xanthoprotein-Reaktion
zum Nachweis von
aromatischen Eiweißen
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Arbeitsvorschrift:
1cm³ der Substanz wird im Reagenzglas
mit 2ml frisch zubereiteter, verdünnter Salpetersäure
(24%ig) versetzt und erhitzt. Zum sicheren Nachweis verwendet man konzentrierte
Salpetersäure (diese darf allerdings nicht bei Schülerübungen
eingesetzt werden). Beim Vorhandensein von aromatischen Eiweißen
verfärbt sich die Lösung gelblich.
Theorie:
Aromatische Eiweißmoleküle
wie L-Phenylalanin oder L-Tyrosin
besitzen einen Benzolring. Die Eiweiße
kommen vor allem in der Milch und im Käse vor. Bei der Zugabe von
Salpetersäure findet eine Nitrierung am Benzolring statt, wobei eine
gelbe Nitroverbindung entsteht. Dabei wird ein Wasserstoffatom durch die
NO2-Gruppe (aus der Salpetersäure) substituiert. Aus diesem
Grund verfärbt sich die Haut beim Kontakt mit konzentrierter Salpetersäure
gelblich, da die Haut-Epidermiszellen aromatische Eiweiße enthalten.
