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Xanthoprotein-Test
zum Nachweis von aromatischen Eiweißen
1cm³ der Substanz wird im Reagenzglas mit 2ml frisch zubereiteter, verdünnter Salpetersäure (24%ig) versetzt und erhitzt. Zum sicheren Nachweis verwendet man konzentrierte Salpetersäure. Beim Vorhandensein von aromatischen Eiweißen verfärbt sich die Lösung gelblich. 
  
  
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Theorie 
Aromatische Eiweißmoleküle wie L-Phenylalanin oder L-Tyrosin besitzen einen Benzolring. Die Eiweiße kommen vor allem in der Milch und im Käse vor. Bei der Zugabe von Salpetersäure findet eine Nitrierung am Benzolring statt, wobei eine gelbe Nitroverbindung entsteht. Dabei wird ein Wasserstoffatom durch die NO2-Gruppe (aus der Salpetersäure) substituiert. Aus diesem Grund verfärbt sich die Haut beim Kontakt mit konzentrierter Salpetersäure gelblich, da die Haut-Epidermiszellen aromatische Eiweiße enthalten. 
  
  
 
  
Sicherheitshinweis  
Salpetersäure ist stark ätzend und wirkt oxidierend. Das Tragen einer Schutzbrille ist obligatorisch. Führen Schüler diese Probe durch, darf nur mit verdünnter Salpetersäure gearbeitet werden.
 
Copyright: T. Seilnacht